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原位化學交聯可以解碼細胞中蛋白質動態結構策略


(資料圖片僅供參考)

近日,中國科學院大連化學物理研究所研究員趙群和研究員張麗華等與中國科學院精密測量科學技術創新研究院副研究員龔洲合作,提出了利用原位化學交聯—質譜技術,解碼細胞中蛋白質動態結構的策略。

該策略將AlphaFold2的結構作為先驗信息,結合in vivo XL-MS數據與多種結構計算方法評估結構與交聯信息的匹配度,重構了細胞內多種蛋白質,尤其是多結構域蛋白質和固有無序蛋白質(IDP)的原位動態結構,為深入研究蛋白質在細胞微環境中發揮功能的分子機制提供技術支撐。相關成果發表在《德國應用化學》上。

活細胞內蛋白質的原位動態結構對于揭示其生物學功能至關重要。隨著深度學習算法助力蛋白質結構預測的發展迭代,AlphaFold2實現了對蛋白質結構的全面預測,然而該方法對柔性區域的結構預測仍面臨挑戰。近年來,in vivo XL-MS以高通量、高靈敏,且對蛋白質純度要求低等優勢,在解析活細胞內蛋白質的原位動態結構方面展示出重要潛力。

本工作中,針對多結構域蛋白質,研究團隊提出了將結構域作為整體,利用結構域間的XL-MS數據對細胞內蛋白質動態結構建模,實現了三種多結構域蛋白質——鈣調蛋白、hnRNP A1和hnRNP D0在細胞內的動態結構表征。此外,針對IDP,研究團隊提出了兩種互補的結構表征策略:一是將XL-MS信息直接轉換為距離約束用于IDP的結構計算,二是首先使用全原子分子動力學模擬進行無偏采樣,然后基于XL-MS數據對采樣結構進行評估和篩選。利用這兩種策略,研究團隊解碼了高遷移率組蛋白HMG-I/Y和HMG-17在細胞內的動態系綜構象。

相關論文信息:https://doi.org/10.1002/anie.202301345 

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